Home

Kovalentní modifikace enzymů

Kovalentní modifikace proteinů - acetylace vedlejšího řetězce Lys Sirtuiny: EC 3.5.1.98 histondeacetylasy nebo histonamidohydrolasy. Protipólem jsou histonacetylasy EC 2.3.1.48 Sirtuiny (silent information regulator, SIRT) jsou enzymy kódované skupinou vysoce konzervovaných genů přítomných v genomech organismů počínaje archebakteriemi až po eukaryota Kovalentní modifikace molekuly enzymu [upravit | editovat zdroj] Tvorba aktivních enzymů z neaktivních prekurzorů [upravit | editovat zdroj] Mnoho enzymů se tvoří v neaktivní formě (tzv. proenzymy či zymogeny). Částečnou proteolýzou enzymu se molekula mění na aktivní formu a díky ní se zvyšuje koncentrace aktivního enzymu

Proteinkináza

Regulace vlastní enzymové aktivity: nevratná aktivace, limitovaná proteolysa (příklad trypsin, chymotrypsin) vratná kovalentní modifikace koncentrace substrátu vratná nekovalentní modifikace (inhibitory, aktivátory - efektory) Vratná kovalentní modifikace - fosforylace Kovalentní modifikace enzymů Reverzibilní fosforylace -OH skupin Mimo aktivní centrum Kinázy (vnášejí fosfát z ATP) Ser, Thr Tyr Fosfatázy (defosforylace -hydrolýza esterové vazby Kovalentní modifikace Fosforylace Lidský genom - 518 genů proteinkinas (kinom) Serin/threoninkinasy Proteinkinasa A cAMP Proteinkinasa C DAG, Ca2+ Mitogen-activated protein kinases (MAPKs) jiné kinasy Ca2+/calmodulin-dependent protein kinases (CaM kinases) komplex Ca2+-calmodulin fosforylasakinasa PKA, fosfatas

Kovalentní modifikace enzymů. Mechanismus enzymové katalýzy. Enzyme kinetics - the Michaelis-Menten equation Michaelisova konstanta, reakční řád, enzymové jednotky, číslo přeměny F Vratná kovalentní modifikace (fosforylace, adenylace...) součást regulačních kaskád, pečlivé řízení enzymy: např: proteinkinasa vs. proteinfosfátfosfatasa názvosloví: ATP:[acetylCoA-karboxylasa]-fosfotransferasa [acetylCoA:CO 2-ligasa (ADP-tvořící)]-fosfát-fosfohydrolasa Pozn: Fosforylovaná forma je neaktivní Metabolismus aminokyselin Základy biochemie KBC / BCH Inovace studia biochemie prostřednictvím e-learningu CZ.04.1.03/3.2.15.3/040

F) Vratná kovalentní modifikace (fosforylace, adenylace...) součást regulačních kaskád, pečlivé řízení enzymy: nejdůležitější: proteinkinasa vs. proteinfosfátfosfatasa názvosloví: ATP:[acetylCoA-karboxylasa]-fosfotransferasa [acetylCoA:CO 2-ligasa (ADP-tvořící)]-fosfát-fosfohydrolas Kovalentní modifikace (1) Protein kinasa a protein fosfatasa - zm ěna formy enzymu - aktivní versus inaktivní V tomto případě je fosforylovaný enzym inaktivní, ale u n ěkterých enzymů to může být naopak. Kovalentní modifikace (2) Zymogeny zymogeny či proenzymy - prekurzory pro aktivní enzy Kovalentní modifikace enzymu: Fosforylace, Nukleotidylace, Limitovaná proteolýza, Allosterická regulace enzymové aktivity: ENZYMY MAJÍCÍ POVAHU SLOŽENÝCH BÍLKOVIN-bílkovinná složka těchto enzymů se označuje jako apoenzym Kofaktor (nebílkovinná složka enzymu)- Esenciální ionty-Aktivační ionty (slabě vázány

Kovalentní modifikace enzymů. Mechanismus enzymové katalýzy. Enzyme kinetics - the Michaelis-Menten equation Michaelisova konstanta, reakční řád, enzymové jednotky, číslo přeměny. Vliv pH a teploty na aktivitu enzymů. Jedno, dvou a třísubstrátová reakce. Enzymová specifita a regulace - alosterická regulace, kovalentní. Reverzibilní kovalentní modifikace enzymů. (Úloha fosforylačních a defosforylačních reakcí v regulačních procesech. Modulace aktivity glutamin syntetasy reverzibilní kovalentní modifikací). 7. Modulace enzymové aktivity regulačními proteiny. (Řízení kovalentní modifikace glutamin syntetasy enzymovou kaskádou). 8 - kovalentní modif. : - methylace DNA a histonů - fosforylace transkripčních faktorů - různé posttranskripční úpravy mRNA-alternativní setřih - selektivní transport mRNA do cytoplasmy - řízení rychlosti degradace mRNA - miRNA Regulace na úrovni translace: inhibice iniciačních faktorů (interferon, fosforylace v retikulocytech Důkladně byly probrány mechanismy uplatňující se za fyziologických podmínek - alosterická regulace, kovalentní modifikace a proteolytická aktivace enzymů. Nově byla přednáška doplněna o: enzymovou kinetiku, která byla původně přednášena v 1

enzymů se liší v závislosti na koncentraci jiných látek než vlastních substrátů. Mechanizmus tohoto procesu regulace zahrnuje alosterickou regulaci, kovalentní modifikace enzymů a variabilitu množství syntetizovaného enzymu. 1.1.2 Intracelulární a extracelulární enzym - již při syntéze enzymů - nebo má vliv na aktivitu . enzymu. Bakteriální buňka má schopnost regulovat děje, které v ní probíhají - metabolické procesy jsou regulované. Buňka sleduje hodnoty . veličin v prostředí (v médiu) a . reaguje na ně adaptací. Hlavní cíl buňky - přežít a pomnožit se. Metabolick Klasifikace enzymů. Příklady, význam. 2. Enzymová aktivita a její měření, fyzikálně chemické faktory ovlivňující aktivitu enzymů, regulace enzymů (exprese, kovalentní modifikace, allosterické vlivy). Využití enzymologie v medicíně. 3. Energetika enzymové katalýzy. Kinetika monomerních a oligomerních enzymů, příklady The klíčový rozdíl mezi reverzibilní a nevratnou inhibicí je to reverzibilní inhibice je typ inhibice enzymu, při kterém je možná disociace inhibitoru z komplexu enzym-inhibitor v důsledku nekovalentní vazby.Na druhou stranu je ireverzibilní inhibice typem inhibice enzymů, při kterém není možná disociace inhibitoru z komplexu enzym-inhibitor v důsledku kovalentní vazby Biologické regulace koncentrace a aktivity enzymů na transkripční, posttranskripční, translační a posttranslační úrovni. Reversibilní a ireversibilní posttranslační kovalentní modifikace proenzymů (zymogenů) a enzymů. Regulace enzymové aktivity inhibitory. Kinetika inhibice enzymů, její druhy a mechanism

Modulace aktivity již existujícího enzymu - WikiSkript

Metabolické stavy 1. Resorpční fáze po dobu vstřebávání živin z GIT (~ 2 h) glukóza je hlavní energetický zdroj 2. Postresorpční fáze mezi jídly (~ 2 h po jídle - do dalšího jídla) mastné kyseliny jsou hlavní energetický zdroj 3. Hladovění více než 3 dny mozek začne metabolizovat ketolátky Hormonální řízení přechodu mezi metabolickými. Mechanismy působení enzymů. Regulace enzymové aktivity (organismus jako nerovnovážná soustava, důsledky změn aktivity enzymů, změna koncentrace enzymu, indukce a represe, konverze proenzymu, degradace enzymů, nabídka substrátů, inhibitory, alosterická regulace, saturace alosterických enzymů, kovalentní modifikace, sestavován

Posttranslační modifikace ( PTM ) označuje kovalentní a obecně enzymatická modifikace proteinů po biosyntéze proteinů . Proteiny jsou syntetizovány ribozomy translací mRNA na polypeptidové řetězce, které pak mohou podstoupit PTM za vzniku produktu zralého proteinu. PTM jsou důležitými složkami v buněčné signalizaci , například když se prohormony převádějí na hormony Kovalentní modifikace molekuly enzymu •A) Tvorba aktivních enzymů z neaktivních prekurzorů enzymů metabolické dráhy - regulace krokem vpřed. Přehled regulací jednotlivých metabolických drah. Regulace dýchacího řetězce a aerobní fosforylac Struktura proteinů Kovalentní modifikace bočních řetězců aminokyselin. Tvorba disulfidických vazeb - protein-disulfid-izomeráza, s využitím oxidované fromy glutationu.; Glykosylace - v lumen ER, enzymy glykosyl transferázy.. N-glykosylace - N-glykosidová vzba na amidovou skupinu asparaginu . Vazba D-glukosaminu na dolicholfosfá

Kovalentní vazba D-F se v reakci ruší a formuje se nová vazba F-A. Výsledkem je vznik dvou nových produktů, tj. Pouze katalytická místa enzymů, je v aktivním místě přítomno ještě před vazbou substrátu. Změna nebo modifikace entatické skupiny, k níž dochází následkem vazby substrátu (ligandu), prudce mění. Inhibitory enzymů v praxi. Příklady inhibitorů a mechanismu jejich účinku: léčiva, herbicidy, pesticidy, toxiny. reverzibilní kovalentní modifikace, protein fosforylasy a protein fosfatasy, alosterické enzymy, regulační místa hlavních metabolických drah Regulace metabolismu • Probíhá na několika úrovních: • regulace aktivity enzymů (allosterické vlivy, inhibice produktem, dostupnost substrátu) • kovalentní modifikace enzymů (fosforylace) • regulace množství enzymů (proteosyntéza a degradace) • kompartmentace a orgánová specializace • hormonální regulace 2

KBC/ENZ: Katedra biochemi

  1. Modifikace: Přímý bilirubin je kovalentně modifikován a je konjugován s kyselinou glukuronovou enzymatickou reakcí. Žádná kovalentní modifikace nemění nepřímý bilirubin. Rozpustnost: Přímý bilirubin má zvýšenou rozpustnost ve vodě. Nepřímý bilirubin je méně rozpustný ve vodě a rozpustnější v lipidech. Nosný protei
  2. Kovalentní modifikace. Některé enzymy jsou regulovány fosforylací příslušnou kinasou nebo defosforylovány příslušnou fosfatasou. Indikátorem je AMP. Řada enzymů je aktivována nebo inhibována allostericky pomocí AMP a řada dalších je regulována fosforylací AMP-dependentní proteinkinasou (AMPK). Jedině v některých.
  3. Enzymy / ˈɛnzaɪmz / jsou proteiny , které působí jako biologické katalyzátory (biokatalyzátory). Katalyzátory urychlují chemické reakce . Molekuly, na které mohou působit enzymy, označují substráty a enzym převádí substráty na různé molekuly známé jako produkty . Téměř všechny metabolické procesy v buňkách potřebují enzymovou katalýzu , aby se mohly.
  4. Kovalentní struktura enzymů (primární struktura a posttranslační modifikace) Kofaktory enzymů Charakteristické znaky prostorového uspořádání enzymů Systematika enzymů Specifita enzymových reakcí Kinetika enzymových reakcí Způsoby stanovení kinetických parametrů Km a Vlim Reversibilní a ireversibilní inhibice enzymů.

Kovalentní modifikace slideum

enzymů (trypsin, chymotrypsin, karboxypeptidasy, aminopeptidasy) • každý enzym má jinou specifitu - efektivní naštěpení Kovalentní modifikace - adenylylace (připojení AMP) zvyšuje citlivost homododekameru glutamin synthetasy k allosterickým inhibitorům Kovalentní modifikace: připojení kovalentně vázané skupiny (fosfát, kys. adenylová) na skupinu serinu, threoninu, tyrosinu. příkladem je proteinkinasa. Tato regulace je často odpovědí na extracelulární signál. Redukce disulfidických můstků. Viz thioredoxin Allosterická regulace Enzymy jsou chemické látky proteinové povahy, které jsou zásadně důležité pro svou funkci katalyzátoru biochemických reakcí. V podstatě každá taková reakce je řízena právě enzymaticky. Determinují tedy povahu a rychlost reakcí a regulují (zpomalují, zrychlují, případně zcela zastavují) velkou většinu procesů v těle živých organismů, člověka nevyjímaje EnzymyChemická a enzymová katalýza, Koenzymy a prostetické skupiny, Enzymová kinetika, Regulace enzymové aktivity: allosterická, kovalentní modifikace, součinnost enzymů, praktické využití enzymů,5. BioenergetikaEnergetika enzymových reakcí, Makroergické sloučeniny Kovalentní imobilizace avidinu: - glutaraldehydová metoda - Avidin - 0,2 mg.ml-1 - magnetická separace Squid - snížení magnetizace Aplikace - Modifikace bMNPs - chitosanem - využití pro imobilizaci enzymů

Kovalentní modifikace. Některé enzymy jsou regulovány fosforylací příslušnou kinasou nebo defosforylovány příslušnou fosfatasou. Např. degradace glykogenu je glykogenfosforylasou je aktivována fosforylací, zatímco glykogensynthasa je aktivována defosforylací Kovalentní modifikace proteinů (acylace) umožňuje jejich inkorporaci do membrán. Řada patologických stavů je doprovázena změnami ve složení mastných kyselin, velmi častý je pokles obsahu nenasycených a nárůst obsahu nasycených mastných kyselin (např. u dyslipidémie, malnutrice, zánětu, vrozených chorob) Modifikace metod tkáňových kultur umožňují pěstovat v kultuře celou řadu specializovaných buněk, nejpoužívanější jsou fibroblasty a epiteliální buňky. Buňky získané přímo z organizmu, jež jsou pěstovány v kultuře, jsou známy pod názvem primární buněčné kultury. Příležitostně se mohou tyto buňky. 1 Imobilizace pokus o přehled v oblasti enzymů a buněk Zita Purkrtová květen2 Imobilizace kvasinek do alginátového gelu. (kovalentní modifikace (P, de-P) (degradace receptoru (down-regulation) Intracelulární receptory -ovlivnění genové exprese = pozdní účinek transkripce genůa synéza nových proteinů (syntéza enzymu/receptoru (up-regulation) (růst & diferenciace (buněčné dělení 15 (1) Hormony s povrchovými receptor

REGULACE ENZYMOVÉ AKTIVITY - vscht

Kovalentní imobilizace 23 2. 4. 1. 6 Magnetoliposomy 24 2. 4. 2. Příklady enzymů a dalších biologicky aktivních látek imobilizovaných na magnetických částicích 25 2. 4. 3. Aplikace imobilizovaných látek na magnetických částicích 26 8 Modifikace α-amylas a cílená mutageneze 40 2. 6 Většina enzymů jsou proteiny, s výjimkou katalyticky aktivní RNA ( ribozym), jako je např. B. snRNA nebo (přirozeně se nevyskytující, uměle produkovaná) katalyticky aktivní DNA (deoxyribozym). Stejně jako u jiných proteinů se tvoří v buňce biosyntézou proteinů na ribozomech

Regulační enzym bývá přítomný v nízké koncentraci (nižší, než je koncentrace jiných enzymů dráhy), která ho limituje. Obvykle se navíc jedná o allosterický enzym pracující na principu všechno, nebo nic Kovalentní struktura proteinů. META. Primární, sekundární, terciární i kvarterní struktura proteinů je rozebrána i zde: Zápisy z bioinformatiky nebo zápisy z biopolymerů. Proteiny jsou tvořeny AK spojenými peptidickou vazbou, nebo S−S vazbou mezi cysteiny (nejedná se o můstek, nýbrž o plnohodnotnou vazbu) GRE Subject Biochemistry, Cell and Molecular Biology byla standardizovaná zkouška poskytovaná ETS (Educational Testing Service), která byla ukončena v prosinci 2016.Jedná se ozkouškuv papírové podoběa neexistují žádné její počítačové verze. ETS uvádí tuto zkoušku třikrát ročně: jednou v dubnu, jednou v říjnu a jednou v listopad

Enzymová katalýza, principy regulace enzymové aktivity (základní vlastnosti enzymů, klasifikace enzymů, kofaktory enzymů, reakční kinetika, rovnice Michaelise a Mentenové, metody stanovení modifikace a úpravy proteinů: nekovalentní modifikace, kovalentní modifikace (fosforylace, acetylace, glykosylace, tvorba S-S můstků. vlastnosti enzymů, klasifikace enzymů, kofaktory enzymů, reakční kinetika, rovnice Michaelise a Mentenové, metody stanovení enzymové aktivity, základní typy čistých inhibicí, regulace enzymové aktivity a její důležitost pro nekovalentní modifikace, kovalentní modifikace (fosforylace, acetylace, glykosylace, tvorba S-S.

Enzymy, CH - Chemie - - unium

Posttranslační kovalentní modifikace ovlivňují a kon-trolují strukturu, funkci, buněčnou lokalizaci a odbourává-ní proteinů. Mezi nejznámější a nejlépe prostudované post-translační modifikace proteinů patří N- a O-glykosylace, fosforylace a methylace lysinů, výzkumy posledních le indukcí syntézy arginasy, po podání některých léků se v hepatocytech indukuje syntéza enzymů mikrosomálního oxygenasového systému. V živočišných buňkách nejde o regulaci operonových systémů, uspořádání genů a vznikající mRNA jsou v tomto případě (kovalentní modifikace), které umožňují jeho funkci. Modifikace vybraných biotransformačních enzymů v průběhu stárnutí (u potkana) Modification of selected biotransformation enzymes during ageing (in rat) dc.contributor.adviso Okruhy z Enzymologie k SZZ - magisterské stadium 1. Rozdíly mezi biologickými a chemickými katalyzátory, struktura enzymů a metody jejího stanovení, EC, názvosloví 1 Intermediární metabolismus - SOUHRN - Vladimíra Kvasnicová2 Vztahy v intermediárním metabolismu (sacharidy..

PřF:C7150 Regulace metabol

Enzymová katalýza je zvýšení rychlosti jednoho procesu pomocí biologické molekule, jako enzym . Většina enzymů jsou bílkoviny a většina takových procesů jsou chemické reakce. V rámci enzymu obecně dochází ke katalýze na lokalizovaném místě, které se nazývá aktivní místo.. Většina enzymů je vyrobena převážně z proteinů, buď z jednoho proteinového. Metabolizmus souhrn vech enzymatickch reakc pemny ivin Title: Snímek 1 Author: Alice Last modified by: Alice Created Date: 1/25/2010 1:19:12 PM Document presentation format: Předvádění na obrazovc Síra má celkem 4 stabilní izotopy: 32 S, 33 S, 34 S a 36 S a dalších 20 izotopů je nestabilních.. Pevná síra se vyskytuje v několika alotropických modifikacích: . Kosočtverečná (α) je stálá modifikace, na kterou postupně přecházejí ostatní modifikace, žlutá látka nerozpustná ve vodě, dobře rozpustná v sirouhlíku, v ethanolu nebo etheru Mechanismus působení . Substrát S se váže na aktivní centrum enzymu E - prostor na povrchu nebo uvnitř polypeptidického řetězce apoenzymu, na jehož velikosti a tvaru se podílejí postranní řetězce alespoň tří aminokyselin (např. cysteinu, serinu, zásaditých a kyselých aminokyselin), eventuálně kofaktor a jiné faktory (např. kovově ionty Mn2+), dochází ke.

Regulace Enzymové Aktivit

Úloha S-nitrosylace v regulaci aktivity enzymů u hrachu setého v reakci na abiotický stres The role of S-nitrosylation in regulation of enzyme activities in pea in response to abiotic stress Příklady diagnosticky využívaných enzymů v praxi. Tkáňová a organelová lokalizace enzymů. Isoenzymy, makroenzymy, fyziologické hodnoty, poločas rozpadu enzymů. Warburgův optický test, měření enzymové aktivity v praxi, využití enzymů k stanovení analytů. Enzymy v diagnostice. Enzymy I Sylabus požadavků ke zkoušce z biochemie 2. ročník všeobecného směru LF UP. 1. Bílkoviny - struktura a funkce: primární, sekundární, terciární, kvarterní struktura, podjednotka, doména, posttranslační modifikace, denaturace bílkovin; supramolekulární struktury (např. mitotické vřeténko); fyzikálně chemické vlastnosti bílkovin - ionizace, izoelektrický bod. (kovalentní modifikace, allosterie, regulace genové exprese, druhý posel, membránové receptory, G proteiny, proteinkinasy). Biochemie hemoglobinu. Přehled hormonů a mechanismus účinku. Přehled a význam vitamínů. Stanovení analytů s použitím rozpustných enzymů. Enzymové biosenzory - rozdělení podl

Enzymy v diagnostice, Regulace enzymové aktivity » INO

modifikace proteinů, regulovaná β-N-acetylglukosaminyltransferasou (OGT) a β-N-acetylglukosaminidasou (OGA). Tato intracelulární glykosylace se podstatně liší od ostatních typů, je dynamicky regulována podobně jako fosforylace, β-N-acetylglukosamin hraje roli výţivového a stresového senzoru v buňce Sborník abstrakt SVK 2011 - Fakulta potravinářské a biochemick Modifikace nukleových kyselin pro detekci specifických sekvencí. Vysokokapacitní metody sekvenování DNA. Zásady práce s RNA, subtrakční knihovny. Předmět představuje v části věnované obecné enzymologii názvosloví enzymů, jejich kovalentní struktury a struktury kofaktorů, enzymovou kinetiku, stanovení katalytické.

Information package & Course catalogu

- Kovalentní modifikace - připojování dalších chemických struktur pomocí např. fosforylace, ribosylace, glykosylace, acetylace atd. - Štěpení - vyštěpením krátkého peptidu se polypeptidový řetězec stává funkční nebo jsou polyproteinové komplexy štěpeny za vzniku několika aktivních forem Kovalentní modifikace Alosterická (zpětnovazebná) inhibice Koncový produkt metabolické dráhy se váže na první enzym dráhy Obvykle nekovalentně Vazba do alosterického místa enzymu Odlišné od aktivního místa enzymu Typy epigenetických modifikací chromatinu. Posttranslační kovalentní histonové modifikace, ke kterým dochází na N-koncích histonů vyčnívajících z jinak kompaktní struktury nukleozomů, představují nejvariabilnější typ epigenetických modifikací (viz Jana Švorcová, Anton Markoš: Epimutace proteinů.Může docházet k mono- až trimetylaci, acetylaci, fosforylaci. enzymů pomocí jejich inhibitorů, které lze aktivovat pro kovalentní vazbu afinantu e) dostatečné množství funkční skupin - dostatečná koncentrace afinantu pro vazbu izolované látky modifikace povrchu zavedením reaktivní epoxy skupin 7. Připojení dalších prosthetických skupin (kofaktory enzymů...) 8. Metaloproteiny (koordinační kovalentní vazby různé síly) Kovalentní struktura bílkovin (primární struktura + posttranslační modifikace

Rozdíl Mezi Reverzibilní a Nevratnou Inhibicí Porovnejte

a.) kovalentní modifikace připojováním dalších chemických skupin, čímž se mění aktivita enzymů a regulačních proteinů. Typy úprav: adenylace, uridylace, sialilace, metylace, oxidace SH-skupi Tyto skupiny mohou buď aktivovat protein, inhibovat jej nebo signalizovat, že se bude pohybovat jinde v buňce. Například mnoho enzymů přepíná mezi aktivním a neaktivním stavem v závislosti na tom, zda byly fosforylovány nebo ne. Ubikvitinace je další forma posttranslační modifikace, kterou buňky používají k označení. Sledují se rovnž kovalentní modifikace proteinů -fosforylace, ubikvitinace, oxidaní poškození apod. (iii) Sekrece proteinů do kultivaního média -obdobn jako v předchozím bod. Dále vypovídá o zachovalém vnitrobunném processingu a transportu proteinů. Spíše znak funknosti než-li viability buky (např. albumin Regulace HMGR pomocí kovalentní modifikace umožňuje produkci HDL. HMGR je nejvíce aktivní v defosforylovaném stavu. Fosforylace (Ser872) je katalyzována enzymem AMP-aktivovanou proteinkinázou (AMPK), jehož aktivita je také regulována fosforylací. Fosforylace AMPK se může objevit alespoň díky dvěma enzymům: LKB1; CaMKKβ Biotechnologové použili výpočtovou metodu k přepracování aspartázy a její přeměně na katalyzátor asymetrických hydroaminačních reakcí. Jejich kolegové v Číně rozšířili výrobu tohoto enzymu a dokázali vyrobit kilogramy velmi čistých stavebních kamenů pro léčiva a další bioaktivní sloučeniny

Požadavky k SZZ Analytická biochemie MUN

Předmět představuje v části věnované obecné enzymologii názvosloví enzymů, jejich kovalentní struktury a struktury kofaktorů, enzymovou kinetiku, stanovení katalytické aktivity, regulace aktivit enzymů v buňce, medicinální enzymologii, enzymové inženýrství a mechanismy enzymových reakcí (kovalentní modifikace enzymu (de)fosforylací »cAMP-dependentní proteinkinázy, fosfatázy »AMP-kináza »Ca2+/kalmodulin dependentní proteinkinázy (syntéza hormonu de novo 24 Normální metabolizmus - homeostáza energie energetické nároky jsou určeny - velikostí a složením těla (lean body mass) -věkem -pohlaví Polárně kovalentní vazba vzniká mezi dvěma atomy s rozdílnou elektronegativitou. Sdílené alotropická modifikace - jedna z více krystalických forem s odlišnými fyzikálními a které pomocí enzymů převádějí málo absorbující molekuly, například na peroxid vodíku, který dále mění 4-aminoantipyrin na růžový. Bílkovina. Bílkoviny, odborně proteiny (z řeckého πρώτειος próteios prvotní, primární, hlavní), patří mezi biopolymery. Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulovou hmotností 10 3 až 10 6 složené z aminokyselin spojených peptidovou vazbou mezi karboxylem jedné aminokyseliny a. Několik rodin enzymů se širokou substrátovou specifitou. Většina metabolismu xenobiotik = játra, střevo, plíce, kůže -Se střední dobou života-zůstávají v buňce -kovalentní modifikace buňky = lokalizované tkáňové poškození.

kovalentní modifikace (hedgehog proteiny) ligand pro SSD membrÆnovØ rafty žlucovØ kyseliny oxysteroly antigen pro T lymfocytyγδ. aktivita pankreatických enzymů a složky potravy, jako je vlÆknina, nenasycenØ mastnØ kyseliny a rostlinnØ steroly6, snižují absorbovanØ množství cholesterolu Další z poruch na úrovni posttranslační modifikace je nevytvoření katalytického centra pomocí enzymů, které jsou v endoplasmatickém retikulu a které konvertují primární neaktivní doménu na doménu aktivní. Samostatnou kapitolou dosti značného významu se stávají deficity aktivátorů lysosomálních enzymů. Z izolovaných enzymů je jen několik set je modifikace kovové vrstvy komplexem protilátka-antigen - posun rezonančního maxima. Kalometrické biosenzory • Kovalentní vazba - jsou vytvořeny chemické kovalentní vazby mezi selektivní složkou a převodníkem